Glutathion

Glutathion: Un tripeptide avec de nombreux rôles dans les cellules. Il se conjugue aux médicaments pour les rendre plus solubles pour l’excrétion, est un cofacteur pour certaines enzymes, est impliqué dans le réarrangement des liaisons disulfure de protéines et réduit les peroxydes.

Sommaire

Classification

Parent Direct: Peptides

Royaume: Composés Organiques

Super Classe: Organique Acides Et Dérivés

Classe: Acides Et Dérivés Carboxyliques

Sous-Classe: Acides Aminés, Peptides Et Analogues

Indications

Pour la supplémentation nutritionnelle, également pour traiter la pénurie ou le déséquilibre alimentaire

Toxicité

ORL-MUS LD 50 5000 mg / kg, IPR-MUS LD 50 4020 mg / kg, Scu-Mus LD Toxicocinétique

Demi-vie: Indisponible.

Clairance rénale: Indisponible.

Mécanisme d’action:

Le glutathion (GSH) participe à la synthèse de leucotriène et est un cofacteur pour la glutathion peroxydase enzymatique. Il est également important comme molécule hydrophile qui est ajouté aux toxines lipophiles et aux déchets dans le foie pendant la biotransformation avant de pouvoir faire partie de la bile. Le glutathion est également nécessaire pour la détoxification du méthylglyoxal, une toxine produite comme sous-produit du métabolisme. Cette réaction de détoxification est effectuée par le système de glyoxalase. La glyoxalase I catalyse la conversion du méthylglyoxal et du glutathion réduit en s-d-lactoyl-glutathione. La glyoxalase II catalyse la conversion du glutathion s-d-lactoyle en glutathion réduite et d-lactate. Le GSH est connu sous le nom de cofacteur dans les réactions de conjugaison et les réactions de réduction, catalysées par les enzymes de glutathion s-transférase dans le cytosol, les microsomes et les mitochondries. Cependant, il est capable de participer à une conjugaison non enzymatique avec certains produits chimiques, comme il est supposé faire dans une mesure significative avec la N-acétyl-p-benzoquinone imine (NAPQI), le métabolite réactif réactif du cytochrome P450 formé par une surdose toxique de la surdose toxique acétaminophène. Le glutathion à cette capacité se lie au NAPQI en tant que substrat de suicide et le détoxifie, en remplacement des groupes de sulfhydryls de protéine cellulaire qui seraient autrement adduits toxiquement. Le traitement médical préféré à une surdose de cette nature, dont l’efficacité a été systématiquement soutenue dans la littérature, est l’administration (généralement sous forme atomisée) de la N-acétylcystéine, qui est utilisée par les cellules pour remplacer le GSSG dépensé et permettre un pool GSH utilisable.

Sources:

  • Drugbank.ca
  • chem.nlm.nih.gov

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